В дальнейших работах В. Л. Кретовича и сотрудников (Кретович, Бундель, Лепина и Мелик-Саркисян, 1956; Кретович и Смирнова, 1957) было показано, что запасные белки семян и других растений также проявляют ферментативную активность, величина которой зависит в значительной мере от окислительно-восстановительных условий. Например, альбумин, выделенный из семян тыквы, представлял собой поликомпонентную белковую систему, состоящую из ряда белков, обладающих дегидразной, уреазной, амилазной и дипептидазной активностями. Альбуминный комплекс пшеничной муки был разделен Н. И. Проскуряковым и Н. С. Хромовой (1956) на фракции, проявлявшие амилазную, полифенолоксидазную и фитазную активности. Водорастворимые белки пшеничного зародыша, по данным Н. И. Проскурякова и И. В. Родионовой (1960), также состоят из нескольких компонентов с амилазной, инвертазной, каталазной, пероксидазной, фитазной, дезоксирибонуклеазной и цистинредуктазной активностями.
Все эти данные были получены в результате выделения, очистки и фракционирования запасных белков семян современными методами, обеспечивающими минимальную денатурацию белковых веществ с целью исследования их в состоянии, наиболее близком к нативному. Высокая степень очистки белковых препаратов и их фракций позволяет предполагать, что каталитическая активность, обнаруживаемая в описанных опытах, присуща самим запасным белкам, однако это нельзя считать доказанным и остается весьма вероятным, что белковые препараты содержат ферменты в виде примесей. Клейковину нельзя получить в столь очищенном состоянии, как другие запасные белки, особенно способные кристаллизоваться, и потому в опытах с клейковиной опасность «загрязнения» ее препаратов ферментами возрастает во много раз. Вследствие этого нам кажется, что ферментативную активность, проявляемую клейковиной, следует объяснить прежде всего присутствием в ней сорбированных ферментов, тогда как собственная каталитическая активность белков клейковины, хотя и возможная принципиально, в настоящее время еще не обоснована экспериментально.